Sous l’effet de la compression, la monocouche subit une transition de phase, qui fait apparaître une direction cristalline supplémentaire, perpendiculairement aux feuillets β. La transition du cristal peptidique 1D à un cristal 2D est décrite en termes de formation de structures hiérarchiques (cf. Fig.1) : les "cristaux 1D" initiaux sont des "nanobandes" (feuillets β individuels) de 100 Å de large et ~ 100 nm de long qui s’associent latéralement pour former des "cristaux 2D" appelés nanodomaines, dix fois supérieurs en taille mais de  même rapport d’aspect. [3-4]

Ces structures pourraient s’apparenter aux structures d’interface, différentes des fibres de volume,formées par certaines molécules amyloïdes naturelles adsorbées à des interfaces biologiques. A forte compression, les nanodomaines peptidiques constituent un film quasi-continu polycristallin qui, après dépôt sur un substrat solide, servira de moule organique dans de prochaines expériences de minéralisation. Nous souhaitons par ailleurs préciser la structure de ces cristaux peptidiques à une échelle quasi-atomique en étendant au cas des films d’oligopeptides une technique de cristallographie 2D développée récemment au LIONS (cf. "Structure et élasticité des films amphiphiles et brosses de polymères").